本院分生所特聘研究員林淑端博士率領的研究團隊，於國際知名期刊《美國國家科學院院刊》(Proceedings of the National Academy of Sciences, United States of America, PNAS)發表的最新研究中，闡明大腸桿菌RNase E與細胞膜間交互作用機制以及與其降解RNA功能間的關聯。

　　細菌與真核生物所使用的 RNA 種類相同(包括：rRNA, tRNA以及mRNA)，而這些 RNA 與其他蛋白質交互作用並且執行蛋白質的合成。然而，相較於真核細胞，細菌裡的各種 RNA 散佈於整個細菌體中；儘管細菌缺乏膜包覆的胞器，但細菌中主要負責 RNA 修飾與降解的蛋白質複合體—RNA 降解體(degradosome)仍坐落於特定區域以確保能正確的執行其功能。林淑端博士研究團隊於先前研究中發現，RNA降解體是由 RNase E、RNA解旋酶RhlB、多核酸磷酸酵素PNPase 以及醣解酵素Enolase所組成(Miczak et al., 1996)，而此RNA降解體透過RNase E的N端使其坐落在細胞內膜 (Liou et al., 2001)，但RNase E與細胞膜結合的機制與功能仍未知。該團隊於最近發表的研究中闡明，RNase E 保留性極高的酵素活性區N端(NRne, 第1到499個胺基酸)以及其它同源蛋白的表面帶有高度相似的大量正電荷分布。其中NRne上的四個細胞膜結合區位，包括RNase H、S1、5’-sensor 以及DNase I能透過電荷力與酸性磷脂質專一性結合；而大腸桿菌以及其它不同屬細菌Aquifex aeolicus、Haemophilus influenzae Rd和Synechocystis sp.中的RNase G和RNase E/G同源蛋白亦具有相同細胞膜結合特性與能力；有趣的是，試管實驗顯示與細胞膜結合後的NRne對於RNA受質的結合能力增加且具有高度穩定性，即使自10℃逐步加熱至 60℃也不會改變其二級結構並同時保有正常的酵素活性。因此，林淑端博士研究團隊認為，NRne與細胞膜結合後能穩定其蛋白質的摺疊並加強與RNA受質結合的能力，進而增加蛋白質酵素活性。

　　此研究闡明了細菌中RNase E與細胞膜結合對於其 RNA 修飾與降解功能的重要性，其他作者包括Drs. Oleg N. Murashko以及Vladimir R. Kaberdin，經費來源為中央研究院與國家科學委員會。

        詳情請參閱：Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2012 109 (18):7019-7024.